Caracterización de Moléculas Bioactivas Presente en los Extractos de la Anémona Condylactis gigantea

Contenido principal del artículo

Nardy Diez García
José Faks
Jais Nieves
Daynet Sosa

Resumen

Los organismos marinos en las últimas décadas han sido blanco de interés para la búsqueda de moléculas con actividad biológica. Condylactis gigantea es una anemona presente en el suelo del fondo del océano; contiene células productoras de veneno (nematocistos) utilizadas para la caza y defensa. El objetivo del presente trabajo es evaluar el extracto de este organismo en busca de moléculas con actividad biológica. Del extracto total del cuerpo, se caracterizaron las actividades proteolíticas mediante zigmograma en geles SDS-PAGE, así como la actividad hemolítica y fosfolipasa A2. Encontrándose una actividad proteolítica de aproximadamente 23KDa que se activa con la temperatura y es independiente de pH e iones y dos actividades de naturaleza metaloproteasas con afinidad al Na+ , Ca2+ y Zn2+ de alto peso molecular, se determinó la capacidad hemolítica y la actividad fosfolipasa A2, lo que nos permite concluir que las proteínas presentes pueden ser de interés como compuestos bioactivos.

Descargas

Los datos de descargas todavía no están disponibles.

Detalles del artículo

Cómo citar
Diez García, N., Faks, J., Nieves, J., & Sosa, D. (2018). Caracterización de Moléculas Bioactivas Presente en los Extractos de la Anémona Condylactis gigantea. INVESTIGATIO, (10), 18–31. https://doi.org/10.31095/investigatio.2018.10.3
Sección
Artículos

Citas

Alonso-del-Rivero, M., Trejo, S.A., Rodríguez de la Vega, M., González, Y., Bronsoms, S., Canals, F., Delfín, J., Diaz, J., Aviles, F.X., & Chávez, M.A. (2009). A novel metallocarboxypeptidase-like enzyme from the marine annelid Sabellastarte magnifica−a step into the invertebrate world of proteases. FEBS Journal, 276, 4875–4890.

Alvarez, C., Casallanovo, F., Shida, C.S., Nogueira, L.V., Martinez, D., Tejuca, M., Pazos, I.F., Lanio, M.E., Menestrina, G., Lissi, E., & Schreier, S. (2003). Binding of sea anemone pore-forming toxins sticholysins I and II to interfaces--modulation of conformation and activity, and lipid-protein interaction. Chemistry and physics of lipids, 122, 97–105.

Alvarez, C., Mancheño, J.M., Martínez, D., Tejuca, M., Pazos, F., & Lanio, M.E. (2009). Sticholysins, two pore-forming toxins produced by the Caribbean Sea anemone Stichodactyla helianthus: their interaction with membranes. Toxicon, 54, 1135–1147.

Anderluh, G., Sepčić, K., Turk, T., & Maček, P. (2011). Acta Chimica Slovenica. 58, 724–729.

Aneiros, A., & Garateix, A. (2004). Bioactive peptides from marine sources: pharmacological properties and isolation procedures. Journal of Chromatography B, 803, 41–53.

Banik, R.M., & Prakash, M. (2004). Laundry detergent compatibility of the alkaline protease from Bacillus cereus. Microbiological Research, 159, 135–140.

Bellomio, A., Morante, K., Barlic, A., Gutiérrez-Aguirre, I., Viguera, A.R., & González-Mañas, J.M. (2009). Purification, cloning and characterization of fragaceatoxin C, a novel actinoporin from the sea anemone Actinia fragacea. Toxicon, 54, 869–880.

Berne, S., Kalauz, M., Lapat, M., Janussen, D., Kersken, D., Avguštin, J. A., Jokhadar, S. Z., Domen, Jaklič5, Gunde-Cimerman, N., Lunder, M., Roškar, I. Eleršek, T., Turk, T. & Sepčić, K. (2016). Screening of the Antarctic marine sponges (Porifera) as a source of bioactive compounds. Polar Biology, 39 (5), 947–959.

Bernheimer, A.W., Avigad, L.S., & Lai, C.Y. (1982). Purification and properties of a toxin from the sea anemone Condylactis gigantea. Archives of biochemistry and biophysics, 214, 840–845.

Bradford, M.M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical biochemistry, 72, 248–254.

Falcón A., Bravo E., Aguilar M.B., & Heimer E.P. (2009). Extracción y purificación parcial de citolisisnas provenientes de la anémona marina Condylactis gigantea (Cnidaria, Anthozoa ). En: XVI Jornadas Conmemorativas Universidad Nacional Autónoma de México. México.

García-Rocha, M., García-Gravalos, M.D., & Avila, J. (1996). Characterization of antimitotic products from marine organisms that disorganise the microtubule network: ecteinascidin 743, isohomohalichondrin-B and LL-15. British journal of cancer, 73, 875–883.

Haard, N., & Simpson, B. (2000). Seafood Enzymes: Utilization and Influence on Postharvest Seafood Quality. Editorial Marcel Dekker Inc., New York, USA.

Hawkes, S.P., Li, H., & Taniguchi, G.T. (2001). Zymography and reverse zymography for detecting MMPs, and TIMPs. Methods Mol. Biol. En: Matrix metalloproteinase protocols (pp. 257-269). Humana Press, Totowa, NJ.

Hernández-Sámano, A.C., Guzmán-García, X., García-Barrientos, R., Ascencio-Valle, F., Sierra-Beltrán, A., Vallejo-Córdoba, B., González-Córdova, A.F., Torres-Llanez, M.J., & Guerrero-Legarreta, I. (2015) Extracción y caracterización de proteasas de pepino de mar Isostichopus fuscus recolectado en el golfo de California, México. Revista mexicana de ingeniería química, 14(1), 35-47.

Hojilla, C.V., Wood, G.A., & Khokha, R. (2008). Inflammation and breast cancer. Metalloproteinases as common effectors of inflammation and extracellular matrix breakdown in breast cancer. Breast Cancer Research, 10 (2), 205.

Hu, B., Guo, W., Wang, L.-H., Wang, J.-G., Liu, X.-Y., & Jiao, B.-H. (2011). Purification and characterization of gigantoxin-4, a new actinoporin from the sea anemone Stichodactyla gigantea. International journal of biological sciences, 7 (6), 729.

Klassen CD & Watkins III JB. Casarett & Doull, (1999). Manual de Toxicología., 5a ed. McGraw Hill Interamericana Editores.

Laemmli, U.K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227, 680–685.

Lanio, M.E., Morera, V., Alvarez, C., Tejuca, M., Gómez, T., Pazos, F., Besada, V., Martínez, D., Huerta, V., Padrón, G., & de los Angeles Chávez, M. (2001). Purification and characterization of two hemolysins from Stichodactyla helianthus. Toxicon, 39, 187–194.

Liao, Y.L. (1997). Fauna Sinica, Phylum Echinodermata, Class Holothuroidea. Science Press, Beijing, China 334.

Maček, P. (1992). Polypeptide cytolytic toxins from sea anemones (Actiniaria). FEMS microbiology immunology, 5(1-3), 121-129.

Martínez, D., Otero, A., Alvarez, C., Pazos, F., Tejuca, M., Lanio, M.E., Gutiérrez-Aguirre, I., Barlic, A., Iloro, I., Arrondo, J.L., González-Mañas, J.M., & Lissi, E. (2007). Effect of sphingomyelin and cholesterol on the interaction of St II with lipidic interfaces. Toxicon, 49, 68–81.

Mazzoni, A., Mannello, F., Tay, F.R., Tonti, G. a. M., Papa, S., Mazzotti, G., Di Lenarda, R., Pashley, D.H., & Breschi, L. (2007). Zymographic analysis and characterization of MMP-2 and -9 forms in human sound dentin. Journal of dental research, 86(5), 436-440.

Oliveira, J.S., Fuentes-Silva, D., & King, G.F. (2012). Development of a rational nomenclature for naming peptide and protein toxins from sea anemones. Toxicon, 60, 539–550.

Pommier, Y., Kohlhagen, G., Bailly, C., Waring, M., Mazumder, A., & Kohn, K.W. (1996). DNA sequence- and structure-selective alkylation of guanine N2 in the DNA minor groove by ecteinascidin 743, a potent antitumor compound from the Caribbean tunicate Ecteinascidia turbinata. Biochemistry, 35, 13303–13309.

Ravindran, V.S., Kannan, L., & Venkateshvaran, K. (2010). Biological activity of sea anemone proteins: II. Cytolysis and cell line toxicity. Indian Journal of Experimental Biology, 48, 1233–1236.

Robaina G., & Jiménez J. (1994). Mochima “Tierra de muchas aguas”; en: Caracterización de los Parques Nacionales Venezolanos. Fundación Ecológica Pampero, Proparques.

Rojko, N, Dalla Serra, M, Macek, P, & Anderluh, G. (2016). Pore formation by actinoporins, cytolysins from sea anemones. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Biomembranes, 1858 (3) 446-456.

Romero, L., Marcussi, S., Marchi-Salvador, D.P., Silva, F.P., Fuly, A.L., Stábeli, R.G., da Silva, S.L., González, J., Monte, A.D., & Soares, A.M. (2010). Enzymatic and structural characterization of a basic phospholipase A2 from the sea anemone Condylactis gigantea. Biochimie, 92, 1063–1071.

Tejuca, M., Anderluh, G., & Dalla Serra, M. (2009). Sea anemone cytolysins as toxic components of immunotoxins. Toxicon, 54, 1206–1214.

Troeberg, L., & Nagase, H. (2004). Zymography of Metalloproteinases, in: Current Protocols in Protein Science. 21.15. 1-21.15. 12J. ohn Wiley & Sons, Inc.

Wilkesman, J., & Kurz, L. (2009). Protease analysis by zymography: a review on techniques and patents. Recent patents on biotechnology, 3, 175–184.